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刘俊研究组在植物免疫机制研究中取得新进展

作者: 发布时间:2020.09.24 文章来源:

  植物在进化过程中获得了一套有效的先天免疫系统以应对病菌的侵染。细胞膜上的模式识别受体(Pattern recognition receptors, PRRs)可以识别病菌保守的特征物质,如细菌的鞭毛蛋白、伸长因子和真菌的几丁质等,从而激活植物免疫。许多病菌可以分泌效应蛋白进入植物体内,干扰PRRs对病菌的识别或其介导的免疫激活通路,促进病菌致病性。PRRs有很大一部分是受体似激酶(Receptor-like kinases, RLKs),这些RLKs的典型特征是胞内含有激酶结构域,并具有激酶活性。效应蛋白通过多种方式干扰PRRs的功能,如阻止其磷酸化下游信号通路组分,或直接降解PRRs等。因此,病菌的效应蛋白的功能目前认为是主要干扰寄主抗性的。但是,在另一方面,寄主植物是否是完全被动的防御?植物中是否存在某种机制抑制或削弱病菌分泌的效应蛋白的功能? 

  刘俊研究组于2020922日在Molecular Plant 在线发表题为“A plant lectin receptor-like kinase phosphorylates the bacterial effector AvrPtoB to dampen its virulence in Arabidopsis的论文,报道了拟南芥凝集素受体激酶LecRK-IX.2磷酸化丁香假单胞菌(Pseudomonas syringae)效应蛋白AvrPtoB,削弱该效应蛋白的毒性,从而增强植物免疫。效应蛋白AvrPtoB是丁香假单胞菌的重要致病因子,具有E3泛素连接酶活性,可以在植物中靶向鞭毛识别受体FLS2和几丁质识别受体CERK1、水杨酸信号调控蛋白NPR1以及番茄的免疫蛋白Fen等,引起这些蛋白的泛素化降解。刘俊研究组前期发现了凝集素受体激酶LecRK-IX.2可以介导植物免疫响应,并且其转录受鞭毛蛋白的核心小肽flg22的诱导(Luo et al., 2017)。有意思的是,LecRK-IX.2的胞内激酶结构域与CERK1FLS2等的激酶结构域相似,而且LecRK-IX.2也被AvrPtoB靶向并泛素化降解,因而LecRK-IX.2介导的免疫被抑制。 

  进一步研究发现,过量表达LecRK-IX.2可以一定程度上抑制AvrPtoB的毒性。LecRK-IX.2AvrPtoB在体内和体外能直接发生互作,而且LecRK-IX.2可以直接磷酸化AvrPtoB335位的丝氨酸残基(S335)S335的磷酸化使得AvrPtoB不能形成二聚体,而二聚体的形成对很多包括AvrPtoB 在内的E3连接酶与底物的结合和泛素化所必需的。因此,该位点的磷酸化降低了AvrPtoBLecRK-IX.2的泛素化降解。需要指出的是,AvrPtoBLecRK-IX.2的泛素化与其被磷酸化之间是竞争性的,flg22可以增强LecRK-IX.2AvrPtoB的磷酸化。因此,这项研究揭示了RLKs可以参与对病菌效应蛋白的修饰,抑制其毒力,是增强植物免疫的新机制。 

  

  图:丁香假单胞菌分泌效应蛋白AvrPtoB去靶向并泛素化降解LecRK-IX.2,抑制其介导的植物免疫。但是,LecRK-IX.2受病菌侵染诱导,并可以磷酸化部分AvrPtoB的丝氨酸335位点(S335),引起其二聚化解离和泛素化底物能力的降低,提高了植物免疫。 

    

  这项研究也揭示了一个有意思的生物学现象,即病菌效应蛋白作用于寄主激酶结构域可能是双刃剑,很有可能其自身成为激酶的底物。如近期,UC Davis Gitta Coaker教授研究组报道了效应蛋白AvrPtoB 丝氨酸258位点可以被植物中的SnRK超家族成员的SnRK2.8磷酸化,并潜在地增强了其毒性(Lei et al., 2020)。而在番茄中,免疫蛋白FenPto也可以磷酸化AvrPtoB苏氨酸450位点,导致E3连接酶活性丧失,且FenPto也是AvrPtoB的分子靶标(Ntoukakis et al., 2009)。因此,AvrPtoB在植物体内的多个位点可以被寄主磷酸化,这些磷酸化的事件可能受侵染过程中的多种因素所调控,其结果是增强或抑制了其毒性。该研究结果进一步诠释了植物针对效应蛋白这一病菌主要的致病武器所进行的拉锯战。 

  中科院金沙助理研究员徐宁、博士生罗旭明和福建农林大学的吴薇为该论文的共同第一作者,刘俊研究员为通讯作者。中国农科院的魏海雷研究员和福建农林大学的邹华松教授参与了部分研究工作。该工作得到了中科院先导专项和国家自然科学基金的资助。 

    论文地址:https://www.cell.com/molecular-plant/fulltext/S1674-2052(20)30311-7

    

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